標準アミノ酸
標準（または一般的な）アミノ酸を分類する最も有用な方法の1つは、R基（たとえば、側鎖）の極性（つまり、電荷の分布）に基づいています。
グループI：非極性アミノ酸
グループIのアミノ酸は、グリシン、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、プロリン、フェニルアラニン、メチオニン、およびトリプトファンです。これらのアミノ酸のR基は、脂肪族または芳香族基のいずれかを持っています。これにより、それらは疎水性になります（「水を恐れる」）。水溶液では、球状タンパク質は3次元形状に折りたたまれ、これらの疎水性側鎖がタンパク質内部に埋め込まれます。グループIアミノ酸の化学構造は次のとおりです。
イソロイシンはロイシンの異性体であり、2つのキラル炭素原子を含んでいます。プロリンは、遊離α-アミノ基と遊離α-カルボキシル基の両方を持たないという点で、標準的なアミノ酸の中で独特です。代わりに、プロリンの窒素原子が2つの炭素原子にリンクされているため、その側鎖は環状構造を形成します。（厳密に言えば、これはプロリンがアミノ酸ではなくα-イミノ酸であることを意味します。）フェニルアラニンは、その名前が示すように、アラニンに結合したフェニル基で構成されています。メチオニンは、硫黄原子を持つ2つのアミノ酸の1つです。メチオニンは、ほとんど常に開始アミノ酸であるため、タンパク質生合成（翻訳）で中心的な役割を果たします。メチオニンはまた、代謝のためのメチル基を提供します。トリプトファンには、アラニル側鎖に結合したインドール環が含まれています。
グループII：極性非荷電アミノ酸
グループIIのアミノ酸は、セリン、システイン、スレオニン、チロシン、アスパラギン、グルタミンです。このグループの側鎖は、さまざまな官能基を持っています。ただし、ほとんどの場合、水や他の分子への水素結合に利用可能な電子対を持つ少なくとも1つの原子（窒素、酸素、または硫黄）があります。グループIIアミノ酸の化学構造は次のとおりです。
セリンとスレオニンの2つのアミノ酸は、脂肪族ヒドロキシル基（つまり、水素原子に結合した酸素原子で、「-OH」と表されます）を含んでいます。チロシンは芳香環に水酸基を持ち、フェノール誘導体となっています。これら3つのアミノ酸のヒドロキシル基は、重要なタイプの翻訳後修飾を受けます：リン酸化（以下の非標準アミノ酸を参照）。メチオニンと同様に、システインには硫黄原子が含まれています。しかし、メチオニンの硫黄原子とは異なり、システインの硫黄は非常に化学的に反応性があります（以下のシステイン酸化を参照）。アスパラガスから最初に分離されたアスパラギン、およびグルタミンはどちらもアミドRグループを含んでいます。カルボニル基は水素結合受容体として機能でき、アミノ基（NH 2）は水素結合供与体として機能できる。
グループIII：酸性アミノ酸
このグループの2つのアミノ酸は、アスパラギン酸とグルタミン酸です。それぞれの側鎖にカルボン酸があり、酸性（プロトン供与性）の特性があります。生理的pHの水溶液では、これらのアミノ酸の3つの官能基すべてがイオン化し、全体の電荷は-1になります。イオン形態では、アミノ酸はアスパラギン酸およびグルタミン酸と呼ばれます。グループIIIのアミノ酸の化学構造は
アスパラギン酸とグルタミン酸の側鎖は、イオン結合（「塩橋」）を形成でき、水素結合アクセプターとしても機能します。構造的または機能的な目的で金属イオンに結合する多くのタンパク質（「金属タンパク質」）は、アスパラギン酸またはグルタミン酸の側鎖、あるいはその両方を含む金属結合部位を持っています。遊離グルタミン酸とグルタミンは、アミノ酸代謝において中心的な役割を果たす。グルタミン酸は中枢神経系で最も豊富な興奮性神経伝達物質です。
